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http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/9161| Título: | Resolução do (RS)-1-feniletanol catalisada por diferentes lipases imobilizadas em nanotubos de carbono de paredes múltiplas |
| Título(s) alternativo(s): | Resolution of (RS)-1-phenylethanol catalyzed by different lipases immobilized in multi-walled carbon nanotubes |
| Autor(es): | Amaral, Lilian Fenanda Martins do |
| Orientador(es): | Pilissão, Cristiane |
| Palavras-chave: | Enzimas Enzimas imobilizadas Nanotubos Catálise Enzymes Immobilized enzymes Nanotubes Catalysis |
| Data do documento: | 11-Dez-2015 |
| Editor: | Universidade Tecnológica Federal do Paraná |
| Câmpus: | Curitiba |
| Citação: | AMARAL, Lilian Fernanda Martins do. Resolução do (RS)-1-feniletanol catalisada por diferentes lipases imobilizadas em nanotubos de carbono de paredes múltiplas. 2015. 86 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Química) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Curitiba, 2015. |
| Resumo: | Atualmente, a catálise enzimática vem se apresentando como uma alternativa mais eficiente e segura nos quesitos ambientais e principalmente uma importante ferramenta na síntese de compostos enantiomericamente puros. A classe de enzimas mais utilizada na resolução de racematos são as lipases, por serem estereosseletivas e possuírem ampla faixa de trabalho, o que as torna versáteis. Esses biocatalisadores são capazes de catalisar reações de transestereficação de alcoóis secundários com diferentes doadores acila com o intuito de obter o composto opticamente ativo. Nos últimos anos, as pesquisas sobre nanomateriais, especialmente os nanotubos de carbono, têm atraído muita atenção devido as suas propriedades e possibilidades de serem utilizados como suporte na imobilização de enzimas. Essa técnica permite melhorar o rendimento, aumentar a estabilidade, melhorar a atividade catalítica e reutilizar o biocatalisador em um novo ciclo. A partir dessas considerações, neste trabalho, a lipase comercial Burkholderia cepacia (PS) e Candida cylindracea (AY-30) foram imobilizadas em MWCNTs em PVA e MWCNTs na ausência de PVA. Estes sistemas foram usados como catalisadores na transesterificação do (RS)-1-feniletanol com acetato de vinila, como doador acila. Foram avaliadas o efeito da imobilização das lipases em MWCNTs funcionalizados por diferentes métodos: em peróxido (H2O2) e meio básico (KOH) e em meio ácido (HNO3/H2SO4). Ao utilizar os MWCNTs na presença de PVA, as reações catalisadas pela lipases PS, apresentaram conversões moderadas de 3,1-31% para o (R) acetato de 1-feniletila, com eep de 3,1-28%, eep>99 e razão enantiomérica (E>200). Ao utilizar a PS imobilizada em MWCNTs funcionalizados na ausência de PVA, todas as reações apresentaram excelente excesso enantiomérico dos produtos (eep>99%) e excesso enantiomérico do reagente (93-99,7%) e razão enantiomérica (E>200), com taxas de conversões variando de 47-64%. Os resultados obtidos com a lipase AY-30 imobilizada em ambos os sistemas, apresentou taxas de conversão próximas de zero, em relação à obtenção do (R) acetato de 1-feniletila, evidenciando a influência da relação substrato-enzima-suporte. |
| Abstract: | Nowadays, the enzymatic catalysis has been presented as a more efficient and safer alternative to environmental questions and especially an important tool for synthesis of enantiomerically pure compounds. The most commonly used class of enzymes in the resolution of racemates are lipases, due to its stereoselective and wide working range, what makes them versatile. These biocatalysts are able to catalyze secondary alcohols transesterification reactions with different acyl donors in order to obtain the optically active compound. In recent years, researches on nanomaterials, particularly carbon nanotubes, have attracted much attention due to its properties and possibilities of being used as carriers in enzymes immobilization. This technique improves the performance, increases stability, improves the catalytic activity and allows the reuse of the biocatalyst in a new cycle. From these considerations, in this work, the commercial lipase Burkholderia cepacia (PS) and Candida cylindracea (AY- 30) were immobilized on MWCNTs in PVA and MWCNTs in the absence of PVA. These systems have been used as catalysts in the transesterification of (RS) -1- phenylethanol with vinyl acetate as acyl donor. We evaluated the effect of lipases immobilization in MWCNTs functionalized by different methods: peroxide (H2O2) and basic medium (KOH) and in acid (HNO3 / H2SO4) were evaluated. By using MWCNTsin the presence of PVA, the reactions catalyzed by lipases PS showed moderate conversions from 3,1 to 31% for (R) 1-phenylethyl acetate eep from 3,1 to 28%, ees> 99 and enantiomeric ratio (E> 200). When using the immobilized PS in MWCNTs functionalized by the absence of PVA, all reactions showed excellent enantiomeric excess of the product (eep> 99%) and enantiomeric excess of the reagent (93 to 99.7%) and enantiomeric ratio (E> 200), with conversion rates ranging from 47 to 64%. The results obtained with the immobilized lipase AY-30 in both systems were presented close to zero conversion rates in relation to obtaining the (R) 1-phenylethyl acetate, showing the influence of substrate-enzyme-supported interaction. |
| URI: | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/9161 |
| Aparece nas coleções: | CT - Química |
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