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http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/9160| Título: | Síntese do oleato de etila catalisada pela lipase nativa de Aspergillus Niger imobilizada em nanotubos de carbono |
| Título(s) alternativo(s): | Synthesis ethyl oleate catalyzed by native Aspergillus niger lipase immobilized on carbon nanotubes |
| Autor(es): | Dias, Michele do Rocio Gonçalves |
| Orientador(es): | Pilissão, Cristiane |
| Palavras-chave: | Enzimas Enzimas imobilizadas Nanotubos Nanotecnologia Enzymes Immobilized enzymes Nanotubes Nanotechnology |
| Data do documento: | 25-Set-2015 |
| Editor: | Universidade Tecnológica Federal do Paraná |
| Câmpus: | Curitiba |
| Citação: | DIAS, Michele do Rocio Gonçalves. Síntese do oleato de etila catalisada pela lipase nativa de Aspergillus Niger imobilizada em nanotubos de carbono. 2015. 83 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Química) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Curitiba, 2015. |
| Resumo: | A utilização de enzimas como catalisadores tem sido muito explorada nos últimos anos, devido as suas vantagens em relação aos catalisadores clássicos, podendo destacar a sua alta especificidade, o controle na formação de subprodutos, além disso, as enzimas trabalham em condições suaves de temperatura e pressão. Uma classe especial de enzimas são as lipases, que são capazes de catalisar reações de esterificação em ambientes apropriados. As reações de esterificação catalisadas por lipases são um processo de grande importância industrial, atualmente, a obtenção de ésteres metílicos e etílicos produzidos a partir de ácidos graxos de cadeia longa tem sido usado na produção de biodiesel. O desenvolvimento de técnicas de imobilização tem sido importante por proporcionar a reutilização das enzimas, facilitar a separação dos produtos, aumentar a estabilidade em solventes orgânicos e reduzir o custo do processo. Nos últimos anos, as pesquisas sobre nanomateriais, incluindo os nanotubos de carbono, têm atraído muita atenção devido a sua capacidade em diversas aplicações, dentre elas, como suportes para imobilização de enzimas. Com isso o presente trabalho apresenta o estudo da reação de esterificação do ácido oleico e etanol, utilizando como biocatalisador a lipase nativa de Aspergillus niger, na sua forma livre e imobilizada em nanotubos de carbono de paredes múltiplas (MWCNTs) ou nanocompósitos (MWCNTs/PVA). Para este estudo foi realizada a otimização das condições reacionais com a lipase na sua forma livre utilizando o planejamento fatorial, variando a temperatura, massa da lipase nativa de A. niger e razão molar do ácido oleico:etanol, sendo obtidos como parâmetros ótimos para a reação de esterificação a massa de 15 mg da lipase de A. niger, proporção ácido oleico:etanol 1:1 e temperatura de 30°C,sendo que o oleato de etila foi obtido com 66%de conversão quantificada pelo método Lowry-Tinsley e 91% quantificada por CG-FID, em 6 horas de reação. A lipase nativa de Aspergillus niger imobilizada nos suportes MWNTCs/PVA e MWNTCs, sem e com funcionalização dos MWNTCs em peróxido (H2O2) e meio básico (KOH) apresentou-se inativa quando imobilizada nos nanocompósitos, não sendo observada a formação do oleato de etila,porém ao imobilizar a lipase de A. niger nos MWCNTs na ausência do PVA, as conversões em oleato de etila foram de 0-16%. Logo os resultados obtidos mostraram que a lipase de A. niger imobilizada sofreu inativação total ou parcial, em relação à obtenção do oleato de etila, evidenciando a influência da relação substrato-enzima-suporte. Por outro ladoao utilizar a lipase nativa em sua forma livre as conversões a oleato de etila foram de boas a ótimas, sendo de 31-97% sob condições reacionais favoráveis em 6 horas de reação,mostrando-se como um catalisador eficiente para a reação de esterificação entre ácido oleico e etanol. |
| Abstract: | The use of enzymes as catalysts has long been exploited in recent years due to their advantages in comparison with conventional catalysts can highlight its high specificity control the formation of byproducts, in addition, enzymes work under mild conditions of temperature and pressure. A special class of enzymes are lipases, which are capable of catalyzing esterification reactions in appropriate environments. The esterification reactions catalyzed by lipases is a very important industrial process nowadays to obtain methyl and ethyl esters produced from long chain fatty acids have been used in the production of biodiesel. The development of immobilization techniques have been important for providing re-use of enzymes to facilitate separation of the product, increasing stability in organic solvents and reduce the cost of the process. In recent years, research on nanomaterials, including carbon nanotubes have attracted much attention due to its ability for applications as carriers for immobilization of enzymes. Thus this paper presents the study of oleic acid and ethanol esterification reaction, using as a biocatalyst native lipase from Aspergillus niger, in its free and immobilized form carbon nanotubes multi-walled (MWCNTs) and nanocomposites (MWCNTs / PVA). For this study was undertaken to optimize the reaction conditions with the lipase in its free form using the factorial design, varying the temperature, mass of the native A. niger lipase and molar ratio of oleic acid: ethanol, obtaining parameters as optimal for esterification reaction mass of 15 mg of lipase from A. niger ratio oleic acid: ethanol 1: 1 and temperature of 30 ° C, wherein the ethyl oleate is obtained with 66% conversion quantitated by Lowry-Tinsley method and 91% quantified by GC-FID, 6 hours of reaction. The native lipase from Aspergillus niger immobilized in MWNTCs / PVA and MWNTCs brackets, with and without functionalization of MWNTCs peroxide (H2O2) and basic medium (KOH) showed up inactive when immobilized in nanocomposites, not being observed the formation of ethyl oleate. But by immobilizing lipase from A. niger MWCNTs in the absence of PVA, conversions in ethyl oleate was 0-16%. So results showed that the immobilized lipase from A. niger has undergone partial or total inactivation, relative to obtain ethyl oleate, showing the influence of substrate-enzyme-supported relationship. On the other hand when using the native lipase in free form conversions were the ethyl oleate from good to excellent, being 31-97% under favorable reaction conditions in 6 hours of reaction, showing as an effective catalyst for the reaction esterification between oleic acid and ethanol. |
| URI: | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/9160 |
| Aparece nas coleções: | CT - Química |
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