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Título: Hidrólise enzimática e caracterização do concentrado proteico obtido da carne mecanicamente separada (CMS) de tilápia do Nilo (Oreochromis niloticus)
Título(s) alternativo(s): Enzyme hydrolysis and characterization of protein concentrate obtained from mechanically separated meat (CMS) of Nile tilapia (Oreochromis niloticus)
Autor(es): Mendes, Poliana dos Santos
Orientador(es): Droval, Adriana Aparecida
Palavras-chave: Pescados
Hidrolisados de proteína
Papaína
Seafood
Protein hydrolysates
Papain
Data do documento: 15-Mar-2024
Editor: Universidade Tecnológica Federal do Paraná
Câmpus: Campo Mourao
Medianeira
Citação: MENDES, Poliana dos Santos. Hidrólise enzimática e caracterização do concentrado proteico obtido da carne mecanicamente separada (CMS) de tilápia do Nilo (Oreochromis niloticus). 2024. Dissertação (Mestrado em Tecnologia de Alimentos) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Campo Mourão, 2024.
Resumo: O Paraná é o estado líder na produção de tilápias do Nilo. A indústria de filetagem produz um número significativo de subprodutos. Uma das possibilidades de aproveitamento destes resíduos sólidos é a produção de carne mecanicamente separada (CMS), que é obtida a partir da separação da carne aderida à carcaça de peixe. Dentre os produtos possíveis de se obter a partir destes resíduos estão os hidrolisados proteicos, fontes de aminoácidos essenciais com importantes propriedades funcionais, assim como as características pretendidas para o produto podem ser controladas com base na seleção da enzima e das condições deste processo. O objetivo presente estudo foi extrair proteínas miofibrilares da CMS de tilápia, obtendo um concentrado proteico (CP) com 65,94 % de proteínas. Este CP foi hidrolisado com as enzimas papaína e alcalase definidas a partir do Delineamento Composto Central Rotacional (DCCR) onde tempo e concentração de enzima foram as variáveis independentes, e as variáveis dependentes foram grau de hidrólise (GH), solubilidade e capacidade emulsificante. Os hidrolisados da proteína de peixe (fish protein hydrolysate, FHP) apresentaram maior GH para alcalase (GH 56,59 g/100g) foi o experimento FHP5 com concentração da enzima utilizada de 0,3975% e tempo de hidrólise de 2,5 horas, e para a papaína (GH 131,47 g/100g) foi na concentração de 1,0% e tempo de 4,0 horas. Pode-se observar que a enzima papaína apresentou maior GH em todos os experimentos avaliados comparado a alcalase. Em relação a solubilidade a mesma foi determinada nos valores de pH 5,0, 7,0 e 9,0, e observou- se que foi menor nos experimentos que tiveram a atividade da enzima papaína em relação a enzima alcalase. As propriedades emulsificantes foram expressas em índice de atividade emulsificante (EAI) e índice de estabilidade da emulsão (ESI). Resultados com a enzima alcalase apresentaram maior EAI nas condições de pH 5,0 e 9,0, enquanto a papaína apresentou melhores resultados em pH 9,0. Foram observados melhores valores de ESI para enzima alcalase em pH 7,0, no experimento HPP3 (90,34 min) e para a papaína experimento FPH6 (914,15 min) e FPH8 (909,95 min) no pH 7,0. As condições de hidrólise são dependentes do perfil do produto desejado, neste estudo as variáveis determinadas apresentaram melhores resultados pela ação da enzima alcalase ao FPH, principalmente para a solubilidade e para a capacidade emulsificante. Foi possível determinar um modelo matemático com a função desejabilidade considerando a concentração e tempo para solubilidade e capacidade emulsificante para otimização do processo de hidrolise com alcalase na concentração de enzima de 1,1025 % e tempo de hidrólise de 4,615 horas. O GH foi observado maior para o FHPC (20,59g/100g) em comparação ao FPHO (13,80g/100g). A solubilidade foi superior para FPHO em relação ao FPHC nos pHs 5,0 e 7,0, no pH 9,0 não houve diferenças significativas. Para ESI maiores valores foram identificados para FPHO, o contrário aconteceu para EAI, que apresentou maiores valores para FPHC. As bandas do FPH foram caracterizadas com a análise de FTIR que permite avaliar as modificações estruturais e as reduções da cadeia proteica forma qualitiva.
Abstract: Paraná is the leading state in Nile tilapia production. The filleting industry produces a significant number of by-products. One of the possibilities for using this solid waste is the production of mechanically separated meat (CMS), which is obtained from the separation of meat adhered to the fish carcass. Among the possible products to be obtained from these residues are protein hydrolysates, sources of essential amino acids with important functional properties, as well as the desired characteristics of the product can be controlled based on the selection of the enzyme and the conditions of this process. The objective of this study was to extract myofibrillar proteins from tilapia CMS, obtaining a protein concentrate (PC) with 65.94% proteins. This CP was hydrolyzed with the enzymes papain and alcalase defined from the Rotational Central Composite Design (DCCR), where time and enzyme concentration were the independent variables, and the dependent variables were degree of hydrolysis (GH), solubility, and emulsifying capacity. Fish protein hydrolysates (Fish protein hydrolysate, FHP) showed the highest GH for alcalase (GH 56.59 g/100g) in the FHP5 experiment with a concentration of the enzyme used of 0.3975% and hydrolysis time of 2.5 hours. For papain (GH 131.47 g/100g) it was at a concentration of 1.0% and a time of 4.0 hours. It can be observed that the papain enzyme presented higher GH in all experiments evaluated compared to alcalase. Regarding solubility, it was determined at pH values 5.0, 7.0, and 9.0, and it was observed that it was lower in experiments that had the activity of the papain enzyme in relation to the alcalase enzyme. Emulsifying properties were expressed as emulsifying activity index (EAI) and emulsion stability index (ESI). Results with the enzyme alcalase showed higher EAI in pH 5.0 and 9.0 conditions, while papain showed better results at pH 9.0. Better ESI values were observed for alcalase enzyme at pH 7.0 in experiment HPP3 (90.34 min), and for papain in experiment FHP6 (914.15 min) and FHP8 (909.95 min) at pH 7.0. The hydrolysis conditions are dependent on the profile of the desired product. In this study, the variables determined showed better results due to the action of the alcalase enzyme on FHP, mainly for solubility and emulsifying capacity. It was possible to determine a mathematical model with the desirability function considering the concentration and time for solubility and emulsifying capacity to optimize the hydrolysis process with alcalase at an enzyme concentration of 1.1025% and hydrolysis time of 4.615 hours. GH was observed higher for FHPC (20.59g/100g) compared to FHPO (13.80g/100g). Solubility was higher for FHPO compared to FHPC at pH 5.0 and 7.0; at pH 9.0, there were no significant differences. For ESI, higher values were identified for FHPO, the opposite happened for EAI, which presented higher values for FHPC. The HFP bands were characterized using FTIR analysis, which allows structural modifications and reductions in the protein chain to be evaluated qualitatively.
URI: http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/33924
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