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dc.creatorFerreira, Taynna Cristina da Cunha-
dc.date.accessioned2023-11-01T13:57:30Z-
dc.date.available2023-11-01T13:57:30Z-
dc.date.issued2023-09-29-
dc.identifier.citationFERREIRA, Taynna Cristina da Cunha. Síntese e caracterização de óxidos do tipo espinélio como suporte para imobilização de lipases. 2023. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Apucarana, 2023.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/32796-
dc.description.abstractLipases have gained prominence in catalytic studies, as they represent a versatile biocatalyst capable of acting in different reactions. However, its application needs to be improved because of the high costs of obtaining it and the risk of denaturation. Some of the alternatives for solving these problems are the use of agroindustrial residues as substrates for their production, as well as their immobilization on low-cost supports, which offer more excellent stability to the enzyme when compared to its free form and allow easy recovery, allowing it to be reused several times. This study aimed to test the efficiency of supports made from cobalt nanoparticles, impregnated with zinc aluminate and celite in different stoichiometric proportions, as new supports for immobilizing lipases. These enzymes were produced by the fungus Botryosphaeria ribis EC-01 in media containing soybean cake and glycerol, agroindustry byproducts, by submerged fermentation under previously optimized conditions. The cobaltites (NiCo2O4, ZnCo2O4 and Ni0,5Zn0,5Co2O4), produced by the sol-gel method, the cobalt oxide nanoparticles (Co3O4), as well as those incorporated into zinc aluminate and different proportions of Celite, as well as the zinc aluminate particles, produced by calcination, were characterized by FTIR, XRD, BET and SEM,and applied for enzyme immobilization. The lipases immobilized on the supports were also characterized by FTIR. After selecting the best supports for immobilization, Ni0,5Zn0,5Co2O4 and ZnAl2O4-Co3O4 were chosen to investigate their response as support for immobilization at different times and temperatures, with the aid of factorial designs (2²) with central points and axial points, in addition to being analytically evaluated using Response Surface Methodology (RSM). The predictive model showed that low temperatures and contact times would increase the immobilization of lipases on Ni0,5Zn0,5Co2O4, achieving an activity of 1054 ± 320 U gNi-Zn-Co-1 at 15 ºC and 15 min. of reaction while for the ZnAl2O4-Co3O4 support, the model predicted an optimum condition at 38 ºC and 75 min. Of enzyme-support contact, they were achieving 579 U gZn-Al-Co-1 for these conditions, demonstrating immobilization efficiency. These supports were evaluated for thermal stability (40 to 55 ºC) and in solvents (water, glycerol, and ethanol), achieving stability for up to 24 h at 55 ºC and good stability in ethanol and water, making this biocatalyst promising for applications, as well as the fungal biomass resulting from the fermentation process.pt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Tecnológica Federal do Paranápt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/deed.pt_BRpt_BR
dc.subjectEnzimas de fungospt_BR
dc.subjectEnzimas imobilizadaspt_BR
dc.subjectCobaltopt_BR
dc.subjectPartículas (Física, química, etc.)pt_BR
dc.subjectFungal enzymespt_BR
dc.subjectImmobilized enzymespt_BR
dc.subjectCobaltpt_BR
dc.subjectParticlespt_BR
dc.titleSíntese e caracterização de óxidos do tipo espinélio como suporte para imobilização de lipasespt_BR
dc.title.alternativeSynthesis and characterization of spinel-type oxides as a support for lipase immobilizationpt_BR
dc.typemasterThesispt_BR
dc.description.resumoAs lipases têm ganhado destaque nos estudos catalíticos, por representar um biocatalisador versátil, com capacidade de atuação em diversas reações. Entretanto, sua aplicação é desfavorecida pelos altos custos de obtenção e risco de desnaturação. Algumas das alternativas para solução destes problemas está no uso de resíduos agroindustriais como substratos para sua produção, assim como a imobilização dessas em suportes de baixo custo, que ofereçam maior estabilidade à enzima, quando comparada com a sua forma livre, e permitam a fácil recuperação, permitindo que a mesma seja reutilizada por diversas vezes. Dessa forma, este trabalho teve como objetivo testar a eficiência de suportes produzidos a partir de nanopartículas de cobalto, sendo estas impregnadas em aluminato de zinco e celite, em diferentes proporções estequiométricas, como novos suportes para imobilização de lipases. Estas enzimas foram produzidas pelo fungo Botryosphaeria ribis EC-01, em meios contendo torta de soja e glicerol - subprodutos agroindústrias - por fermentação submersa, em condições previamente otimizadas. As cobaltitas (NiCo2O4, Zn Co2O4 e Ni0,5Zn0,5Co2O4), produzidas pelo método solgel, as nanopartículas de óxido de cobalto (Co3O4), assim como as mesmas incorporadas em aluminato de zinco e diferentes proporções de Celite, tais como as partículas de aluminato de zinco, produzidas por calcinação, foram caracterizadas por FTIR, DRX, BET e MEV, e aplicadas para imobilização de enzimas. As lipases imobilizadas nos suportes também foram caracterizadas por FTIR. Após a seleção dos melhores suportes para imobilização, as partículas Ni0,5Zn0,5Co2O4 e ZnAl2O4-Co3O4 foram escolhidas com o objetivo de investigar sua resposta como suporte para imobilização em diferentes tempos e temperaturas, com o auxílio de planejamentos fatoriais (2²) com pontos centrais e axiais, além de analiticamente avaliadas por Metodologia de Superfície de Resposta (MSR). O modelo preditivo evidenciou que baixas temperaturas e tempos de contato aumentariam a imobilização de lipases em Ni0,5Zn0,5Co2O4, sendo alcançado atividade de 1054 ± 320 U gNi-Zn-Co-1, em 15 ºC e 15 min. de reação, enquanto para o suporte ZnAl2O4-Co3O4, o modelo previu uma condição ótima em 38 ºC e 75 min. de contato enzima-suporte, tendo atingido, para essas condições 579 U gZn-Al-Co-1, demonstrando a eficiência de imobilização. Estes suportes foram avaliados quanto a estabilidade térmica (40 a 55 ºC) e em solventes (água, glicerol e etanol) alcançando estabilidade por até 24 h a 55 ºC e boa estabilidade em etanol e água, tornando este biocatalisador promissor para aplicações, assim como a biomassa fúngica resultante do processo de fermentação.pt_BR
dc.degree.localApucaranapt_BR
dc.publisher.localApucaranapt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/2498496207342893pt_BR
dc.contributor.advisor1Andrade, Milena Martins-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/0974988053890754pt_BR
dc.contributor.advisor-co1Samulewski, Rafael Block-
dc.contributor.advisor-co1IDhttps://orcid.org/0000-0003-0681-9271pt_BR
dc.contributor.advisor-co1Latteshttp://lattes.cnpq.br/1426872141867092pt_BR
dc.contributor.referee1Andrade, Milena Martins-
dc.contributor.referee1IDhttps://orcid.org/0000-0002-8521-2023pt_BR
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/0974988053890754pt_BR
dc.contributor.referee2Rezende, Maria Inês-
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/4501838876495703pt_BR
dc.contributor.referee3Berezuk, Marcio Eduardo-
dc.contributor.referee3IDhttps://orcid.org/0000-0002-6651-1351pt_BR
dc.contributor.referee3Latteshttp://lattes.cnpq.br/4700434717490143pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Engenharia Químicapt_BR
dc.publisher.initialsUTFPRpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICApt_BR
dc.subject.capesEngenharia Químicapt_BR
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