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http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/5543| Título: | Desenvolvimento e caracterização de biofilmes de sericina reticulados com dimetiloluréia |
| Autor(es): | Aguiar, Ivan Carlos da Silva |
| Orientador(es): | Turbiani, Franciele Rezende Barbosa |
| Palavras-chave: | Proteínas Biopolímeros Biomoléculas Proteins Biopolymers Biomolecules |
| Data do documento: | 25-Nov-2011 |
| Editor: | Universidade Tecnológica Federal do Paraná |
| Câmpus: | Apucarana |
| Citação: | AGUIAR, Ivan Carlos da Silva. Desenvolvimento e caracterização de biofilmes de sericina reticulados com dimetiloluréia. 2011. 43 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação) – Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Apucarana, 2011. |
| Resumo: | A sericina é uma proteína natural removida dos fios de seda pelo processo de degomagem. Nos casulos do bicho-da-seda Bombyx mori estão presentes duas proteínas diferentes: a fibroína, que representa de 70 a 80% da massa total e a sericina com os 20-30% restantes. Sua utilização varia de acordo com a massa molar: peptídeos de alta massa molar são utilizados em biomateriais médicos, biomateriais degradáveis, fibras funcionais, hidrogéis entre outros; peptídeos de baixa massa molar, comumente, são destinados à indústria cosmética. O objetivo deste trabalho foi a, preparação de filmes formados a partir de sericina de alta massa molecular, analisando a influência do glicerol como plastificante e dimetiloluréia como agente reticulante e caracterizá-los quanto às suas propriedades mecânicas, permeabilidade ao vapor de água e solubilidade em água. A adição de glicerol promoveu um aumento significativo no teor de umidade em filmes de sericina com mesmo grau de reticulação, ao mesmo tempo, uma diminuição na resistência à tração e no módulo de elasticidade foi observada. As modificações químicas mediante adição de dimetiloluréia foram eficientes na diminuição da permeabilidade a vapor de água, efeito provocado através da introdução de ligações covalentes estáveis entre os grupos reativos presentes nas cadeias de sericina. |
| Abstract: | Sericin is a natural silk protein, which is removed from silk in a process called degumming. There are, in the Bombyx mori silkworm cocoon, two different proteins: fibroin, that represents 70-80% of total weight and sericin with that 20-30% remaining. Its application vary with its molecular weight: high molecular weight peptides are used in medical and biodegradable biomaterials, functional fibers, hydrogels and others;low molecular weight peptides are commonly used in cosmetics industry. The objective of this study was the preparation and the characterization of films formed from high molecular weight sericin, analyzing the influence of glycerol as plasticizer and dimetiloluréia as crosslinking agent in respect of their mechanical properties, water vapor permeability and solubility in water. The addition of glycerol promoted a significant increase in moisture content of sericin films with the same degree of crosslinking, while a decrease in tensile strength and modulus was observed.The chemical modifications by adding dimetiloluréia were effective in decreasing the permeability to water vapor, effect caused by the introduction of stable covalent bonds between the reactive groups present in sericin chains. |
| URI: | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/5543 |
| Aparece nas coleções: | AP - Tecnologia em Processos Químicos |
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