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Título: Imobilização de lipase em hidróxido duplo lamelar obtido a partir de resíduos ácidos de decapagem e aplicação na hidrólise de óleos de fritura
Título(s) alternativo(s): Immobilization of lipase in lamelar double hydroxide obtained from acid pickling waste and application in the hydrolysis of frying oils
Autor(es): Santos, Camila Taynara Cardoso dos
Orientador(es): Baron, Alessandra Machado
Palavras-chave: Enzimas imobilizadas
Resíduos industriais
Custo industrial
Immobilized enzymes
Factory and trade waste
Costs, Industrial
Data do documento: 1-Abr-2024
Editor: Universidade Tecnológica Federal do Paraná
Câmpus: Londrina
Citação: SANTOS, Camila Taynara Cardoso dos. Imobilização de lipase em hidróxido duplo lamelar obtido a partir de resíduos ácidos de decapagem e aplicação na hidrólise de óleos de fritura. 2024. Dissertação (Mestrado em Engenharia Ambiental) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Londrina, 2024.
Resumo: O aproveitamento de resíduos industriais ácidos de decapagem (RAD) para a produção de hidróxidos duplos lamelares (HDL) é uma alternativa relevante para a redução dos custos referentes às matérias-primas e torna o processo de produção do HDL mais sustentável. Hidróxidos duplos lamelares (HDL) pertencem a uma categoria de argilas sintéticas que são semelhantes aos argilominerais catiônicos e têm propriedades trocadoras de ânions. São adequados para imobilização de enzimas, pois são relativamente acessíveis economicamente, possuem várias composições, baixa toxicidade e alta área de superfície. Tendo em vista a preocupação com os descartes de resíduos industriais e analisando a potencialidade de catálise de lipases imobilizadas em HDLs, o presente trabalho propõe a imobilização, caracterização e aplicação de lipases de Burkholderia lata em um hidróxido duplo lamelar (HDL), formado por zinco, ferro e alumínio contendo cloreto, obtido a partir de resíduos ácidos de decapagem (RAD) que surge ao remover camadas de óxido de ferro da superfície do aço bruto. Para o processo de imobilização da enzima (HDL-Lip), por adsorção física, observou-se eficiência de 71% (24 h) e retenção da atividade após a imobilização de 193%. Em relação à caracterização, a microscopia eletrônica de varredura (MEV) mostrou que após a imobilização, o HDL manteve a estrutura lamelar com morfologia menos agrupada, em relação ao HDL sem enzima, e presença de cristalitos agudos. Para a análise termogravimétrica (ATG), foi notado maior estabilidade para o HDL-Lip em relação à lipase livre. Observou-se que para a análise do HDL-Lip por Difração de raios X (DR X) houve perda de cristalinidade do material, mantendo os picos de difração referenciais praticamente nas mesmas posições. Os espectros de FTIR foram muito semelhantes para o HDL antes e após a imobilização. O HDL-Lip apresentou alta estabilidade em pHs ácidos (pH de 4,0 a 5,0), sendo a atividade residual próxima a 90% e foi estável à 40°C. Quanto à estabilidade ao armazenamento em 4ºC, a enzima imobilizada não perdeu atividade durante 30 dias, com redução de aproximadamente 15% após 60 dias. A lipase livre e o HDL-Lip foram aplicados em reações de hidrólise de óleos vegetais usados (óleo de fritura), para a produção de ácidos graxos livres. As maiores quantidades de ácidos graxos livres, 959 e 133 mol, foram obtidas a 55 C e 100 U, para a lipase livre e depois de imobilizada respectivamente. Conclui-se que a imobilização da lipase em HDL, obtido a partir de RAD, pode ser uma alternativa para a aplicação de materiais avançados (HDL) à na produção do biocatalisador heterogêneo, contribuindo assim com a sustentabilidade de processos químicos.
Abstract: The use of industrial waste pickling acid (WPA) for the production of layered double hydroxides (LDH) is a relevant alternative for reducing raw material costs and making the LDH production process more sustainable. Layered double hydroxides (LDH) belong to a category of synthetic clays that are similar to cationic clay minerals and have anion exchange properties. They are suitable for enzyme immobilization because they are relatively affordable, have various compositions, low toxicity and high surface area. Considering the concern with the disposal of industrial waste and analyzing the catalysis potential of lipases immobilized in LDHs, this work proposes the immobilization, characterization and application of lipases from Burkholderia lata in a layered double hydroxide (LDH) formed by zinc, iron and aluminum containing chloride, obtained from waste pickling acid (WPA) that arises when removing iron oxide layers from the surface of raw steel. For the enzyme immobilization process (LDH-Lip), by physical adsorption, an efficiency of 71% (24 h) and retention of activity after immobilization of 193% were observed. Regarding the characterization, scanning electron microscopy (SEM) showed that after immobilization, the LDH maintained the lamellar structure with less grouped morphology, in relation to LDH without enzyme, and presence of sharp crystallites. For the thermogravimetric analysis (TGA), greater stability was noted for LDH-Lip in relation to free lipase. It was observed that for the analysis of LDH-Lip by X-ray diffraction (X-RD) there was a loss of crystallinity of the material, maintaining the reference diffraction peaks practically in the same positions. The FTIR spectra were very similar for LDH before and after immobilization. LDH-Lip showed high stability at acidic pHs (pH 4.0 to 5.0), with residual activity close to 90%, and was stable at 40°C. Regarding storage stability at 4°C, the immobilized enzyme did not lose activity for 30 days, with a reduction of approximately 15% after 60 days. Free lipase and LDH-Lip were applied in hydrolysis reactions of used vegetable oils (frying oil) for the production of free fatty acids. The highest amounts of free fatty acids, 959 and 133 mol, were obtained at 55°C and 100 U, for free lipase and after immobilization, respectively. It is concluded that the immobilization of lipase in LDH, obtained from WPA, can be an alternative for the application of advanced materials (LDH) in the production of heterogeneous biocatalysts, thus contributing to the sustainability of chemical processes.
URI: http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/35647
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