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dc.creatorMartins, Karina Pinheiro-
dc.date.accessioned2023-07-12T13:10:14Z-
dc.date.available2023-07-12T13:10:14Z-
dc.date.issued2023-03-17-
dc.identifier.citationMARTINS, Karina Pinheiro. Avaliação de rendimento, capacidade antioxidante e ação inibitória de acetilcolinesterase por hidrolisados de cartilagem esternal de frango. 2023. Dissertação (Mestrado em Tecnologia de Alimentos) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Medianeira, 2023.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/31755-
dc.description.abstractDuring industrial chicken processing, by-products such as cartilage, a source of collagen, are obtained. Among the high-added-value products generated from collagen are the protein hydrolysates (PHs), derived from the hydrolysis of peptide bonds of proteins that result in free amino acids and peptides of different sizes. Due to this characteristic, PHs have demonstrated potential for several bioactive properties, such as antioxidant and enzyme modulation. The inhibition of acetylcholinesterase enzyme (AChE) is related to mitigating dementia symptoms, the incidence of Alzheimer’s disease, and s. Still, there is a lack of information about PHs action for this purpose. Thus, the main objective of this work was to evaluate how cartilage hydrolysates produced by enzymatic hydrolysis could affect the AChE activity. The chicken sternal cartilage was hydrolyzed for 4 hours (i-Alcalase®, pH 8,0, 50°C, 1.8% E:S; ii- Flavourzyme®, pH 7,0, 50°C, 1.8%E:S). After hydrolysis, the solution was submitted to thermal inactivation (90°C/15 min), followed by centrifugation and lyophilization of the supernatant. Results showed hydrolysis yields equal to 97.42% (Alcalase®) and 93.71% (Flavourzyme®), demonstrating greater digestion capacity of the by-product by with Alcalase® . Concerning antioxidant capacity, the following results were obtained: DPPH 55.78 μmolET.g- 1 (Alcalase®) and 53.18 μmolET.g-1 (Flavourzyme®); FRAP 12.20 μmolET.g-1 (Alcalase®) and 11.24 μmolET.g-1 (Flavourzyme®); ABTS 30,91 μmolET.g-1 (Alcalase®) and 31,18 μmolET.g-1 (Flavourzyme®); TBARS 55,89 μmolET.g-1 (Alcalase®) and 74,20 μmolET.g-1 (Flavourzyme®). The AChE inhibition by the PHs was equal to 37.05%, 45.57%, and 60.65% for Alcalase® at 20, 30 and 40 mg.mL-1, respectively, and 28.20%, 29.71%, and 32.47% for Flavourzyme® at the same concentrations. This demonstrates the high potential of Alcalase® in hydrolyzing the chicken sternal cartilage, resulting in higher antioxidant capacity, as well as, resulting in higher antioxidant capacity and AChE inhibition bioactivity. The analysis of the amino acid profile of the hydrolysates was performed by HPLC and 18 amino acids were identified (6 hydrophilic and 12 hydrophobic), and the amino acid content positively corroborated with the greater AChE influence action by the hydrolysate produced whith Alcalase®.pt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Tecnológica Federal do Paranápt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/pt_BR
dc.subjectAlzheimer, Doença dept_BR
dc.subjectHidrólisept_BR
dc.subjectIndústria avícolapt_BR
dc.subjectAlzheimer's diseasept_BR
dc.subjectHydrolysispt_BR
dc.subjectPoultry industrypt_BR
dc.titleAvaliação de rendimento, capacidade antioxidante e ação inibitória de acetilcolinesterase por hidrolisados de cartilagem esternal de frangopt_BR
dc.title.alternativeEvaluation of yield, antioxidant capacity, and inhibitory action of acetylcholinesterase by chicken sternal cartilage hydrolysatespt_BR
dc.typemasterThesispt_BR
dc.description.resumoDurante o processamento industrial de frangos, são obtidos subprodutos como a cartilagem esternal, que é fonte de colágeno. Entre os produtos de alto valor agregado que podem ser gerados a partir do colágeno, estão os hidrolisados de proteínas (HPs), derivados da hidrólise de ligações peptídicas de proteínas que resultam em aminoácidos livres e peptídeos de diferentes tamanhos. Devido a essa característica, os HPs têm demonstrado potencial para diversas propriedades bioativas, como antioxidante e modulação enzimática. Nestas funções, a inibição da enzima acetilcolinesterase (AChE) está relacionada à mitigação da incidência dos sintomas demenciais da doença de Alzheimer, e ainda faltam informações sobre a ação dos HPs em sua presença. Assim, o objetivo principal deste trabalho foi avaliar como os hidrolisados de cartilagem esternal de frango produzidos por hidrólise enzimática podem afetar a atividade da AChE. A cartilagem esternal de frango foi hidrolisada durante 4 horas (i-Alcalase®, pH 8,0, 50 ° C, 1,8% E: S; ii- Flavourzyme® (pH 7,0, 50 ° C, 1,8% E: S). Após a hidrólise, a solução foi submetida à inativação térmica (90 °C / 15 min), seguida de centrifugação e liofilização do sobrenadante. Os resultados mostraram rendimentos de hidrólise iguais a 97,42% (Alcalase®) e 93,71% (Flavourzyme®), demonstrando maior capacidade de digestão do subproduto pela Alcalase®. Em relação à capacidade antioxidante, foram obtidos os seguintes resultados: DPPH 55,78 μmolET.g-1 (Alcalase®) e 53,18 μmolET.g-1 (Flavourzyme®); FRAP 12,20 μmolET.g-1 (Alcalase®) e 11,24 μmolET.g-1 (Flavourzyme®); ABTS 30,91 μmolET.g-1 (Alcalase®) e 31,18 μmolET.g-1 (Flavourzyme®); TBARS 55,89 μmolET.g-1 (Alcalase®) e 74,20 μmolET.g-1 (Flavourzyme®). A inibição da AChE pelos HPs foi igual a 37,05%, 45,57% e 60,65% para Alcalase® a 20, 30 e 40 mg.mL-1, respectivamente, e 28,20%, 29,71% e 32,47% para Flavourzyme® nas mesmas concentrações. Isso demonstra o alto potencial da Alcalase® em hidrolisar a cartilagem esternal de frango, resultando em maior capacidade antioxidante, bem como na bioatividade de inibição da AChE. A análise do perfil de aminoácidos dos hidrolisados foi realizada por HPLC e foram identificados 18 aminoácidos (6 hidrofílicos e 12 hidrofóbicos), sendo que o teor de aminoácidos carregados positivamente corroborou com a maior ação de inibição da AChE pelo hidrolisado produzido com a Alcalase®.pt_BR
dc.degree.localMedianeirapt_BR
dc.publisher.localMedianeirapt_BR
dc.creator.IDhttps://orcid.org/0000-0001-8468-4216pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/9725827751297597pt_BR
dc.contributor.advisor1Leimann, Fernanda Vitória-
dc.contributor.advisor1IDhttps://orcid.org/0000-0001-6230-9597pt_BR
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/7722538544959705pt_BR
dc.contributor.advisor-co1Ineu, Rafael Porto-
dc.contributor.advisor-co1IDhttps://orcid.org/0000-0001-9087-5051pt_BR
dc.contributor.advisor-co1Latteshttp://lattes.cnpq.br/3668846018750020pt_BR
dc.contributor.referee1Gozzo, Angela Maria-
dc.contributor.referee1IDhttps://orcid.org/0000-0001-7237-3584pt_BR
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/6535273045131722pt_BR
dc.contributor.referee2Leimann, Fernanda Vitória-
dc.contributor.referee2IDhttps://orcid.org/0000-0001-6230-9597pt_BR
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/7722538544959705pt_BR
dc.contributor.referee3Bracht, Livia-
dc.contributor.referee3IDhttps://orcid.org/0000-0003-3315-3540pt_BR
dc.contributor.referee3Latteshttp://lattes.cnpq.br/0265302882730859pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Tecnologia de Alimentospt_BR
dc.publisher.initialsUTFPRpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS AGRARIAS::CIENCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOSpt_BR
dc.subject.capesTecnologia de Alimentospt_BR
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