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http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/29525
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.creator | Nascimento, Vagner Alves do | - |
dc.date.accessioned | 2022-09-05T20:15:35Z | - |
dc.date.available | 2022-09-05T20:15:35Z | - |
dc.date.issued | 2022-06-08 | - |
dc.identifier.citation | NASCIMENTO, Vagner Alves do. Extração de concentrado proteico da pele de tilápia do Nilo por meio básico e ácido. 2022. Trabalho de Conclusão de Curso (Tecnologia em Alimentos) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Campo Mourão, 2022. | pt_BR |
dc.identifier.uri | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/29525 | - |
dc.description.abstract | Nile tilapia is a very appreciated species and is produced in Brazil, but after its filleting (30%) large amounts of solid waste are generated (60 to 65%), and this generates losses sand greater impacts on the environment, requiring the use and a better final destination of these co-products. This work aimed to extract collagen from the skin of Nile tilapia, using and acid/base protocol methodology, varying the time and temperature in the extraction process. A 32 factorial design was elaborated having two main points, takin into account the temperature variation (5; 12.5; 20°C) and time (12, 24 and 36 hours) in three levels, generating 11 experiments. As answers, the crude protein content and the solubility of each experiment were determinated. For the protein analysis, it was possible to verify that the E5 (12.5°C/24h) and E8 (20°C/24h) assays were the ones that presented the highest (14.54 g/100g) and the lowest (11.84 g/100g) amount of protein, respectively. It was found that time and temperature did not influence the increase in protein content in the experiments studied. Regarding solubility, it was noted that ar pH values of 9 and 12 in some experiments there was an increase in solubility (E2 = 3.41 g/100g), however, they were also considered low in in most of the 11 experiment studied, but it is believed that this is due to the fact that the extracted and concentrated protein is collagen, which is a little or insoluble protein in water. | pt_BR |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Tecnológica Federal do Paraná | pt_BR |
dc.rights | openAccess | pt_BR |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/ | pt_BR |
dc.subject | Pescados | pt_BR |
dc.subject | Peles | pt_BR |
dc.subject | Colágeno | pt_BR |
dc.subject | Proteínas | pt_BR |
dc.subject | Seafood | pt_BR |
dc.subject | Hides and skins | pt_BR |
dc.subject | Collagen | pt_BR |
dc.subject | Proteins | pt_BR |
dc.title | Extração de concentrado proteico da pele de tilápia do Nilo por meio básico e ácido | pt_BR |
dc.title.alternative | Extraction of protein concentrate from nile tilapia skin by basic and acid | pt_BR |
dc.type | bachelorThesis | pt_BR |
dc.description.resumo | A tilápia do Nilo é uma espécie muito apreciada e produzida no Brasil, porém após a sua filetagem (30%) são geradas grandes quantidades de resíduos sólidos (60 a 65%), e isso gera prejuízos e maiores impactos ao meio ambiente, sendo necessário o aproveitamento e uma melhor destinação final desses coprodutos. Este trabalho teve como objetivo a extração de concentrado proteico da pele de tilápia do Nilo, a partir de uma metodologia de protocolo ácido/básico, variando o tempo e a temperatura no processo de extração. Foi elaborado um planejamento fatorial 32 possuindo dois pontos principais, levando em consideração a variação da temperatura (5; 12,5 e 20ºC) e do tempo (12, 24 e 36 horas) em três níveis, gerando 11 experimentos. Como respostas foram determinados o teor de proteína bruta e a solubilidade de cada experimento. Para a análise de proteína foi possível verificar que os ensaios E5 (12,5ºC/24h) e E8 (20ºC/24h) foram os que apresentaram a maior (14,54 g/100g) e a menor (11,84 g/100g) quantidade de proteína, respectivamente. Verificou-se que o tempo e a temperatura não influenciaram no aumento do teor de proteína nos experimentos estudados. Em relação a solubilidade notou-se que em valores de pH de 9 e 12 houve aumento na solubilidade (E2 = 3,41 g/100g) porém, foram consideradas baixas na maioria dos 11 experimentos estudados, mas acredita se que isso se deve, pois, a proteína extraída caso realmente seja colágeno, é uma proteína pouco ou insolúvel em água. | pt_BR |
dc.degree.local | Campo Mourão | pt_BR |
dc.publisher.local | Campo Mourao | pt_BR |
dc.contributor.advisor1 | Droval, Adriana Aparecida | - |
dc.contributor.advisor-co1 | Cardoso, Flávia Aparecida Reitz Cardoso | - |
dc.contributor.referee1 | Março, Paulo Henrique | - |
dc.contributor.referee2 | Agostinho Neto, Augusto | - |
dc.contributor.referee3 | Droval, Adriana Aparecida | - |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.department | Departamento Acadêmico de Alimentos e Engenharia Química | pt_BR |
dc.publisher.program | Tecnologia em Alimentos | pt_BR |
dc.publisher.initials | UTFPR | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS AGRARIAS::CIENCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOS::TECNOLOGIA DE ALIMENTOS | pt_BR |
Aparece nas coleções: | CM - Tecnologia em Alimentos |
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Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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