Use este identificador para citar ou linkar para este item:
http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/27927| Título: | Nanopartículas magnéticas de cobalto na imobilização de lipases |
| Autor(es): | Ferreira, Taynná Cristina da Cunha |
| Orientador(es): | Andrade, Milena Martins |
| Palavras-chave: | Adsorção Nanopartículas Catalisadores Adsorption Nanoparticles Catalysts |
| Data do documento: | 29-Nov-2019 |
| Editor: | Universidade Tecnológica Federal do Paraná |
| Câmpus: | Apucarana |
| Citação: | FERREIRA, Taynná Cristina da Cunha. Nanopartículas magnéticas de cobalto na imobilização de lipases. 2019. Trabalho de Conclusão de Curso (Licenciatura em Química) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Apucarana, 2019. |
| Resumo: | Catalisadores biológicos, como as lipases, têm surgido como alternativa aos catalisadores químicos devido a atual preocupação na proteção do meio ambiente. As lipases têm ganhado destaque nos estudos catalíticos, por serem versáteis e atuarem em diversas reações como hidrólise e síntese. Sua capacidade de converter óleo vegetal em ésteres metílicos ou outro éster de álcool de cadeia curta em uma única reação de transesterificação, combinada com a necessidade de produção de biocombustíveis, tem chamado a atenção para seu uso na produção de biodiesel. Entretanto, sua aplicação é desfavorecida pelos altos custos. Algumas alternativas para a redução de custo são o uso de resíduos agroindustriais, para produção desta enzima, além de imobilizá-la em um suporte de baixo custo, que permita fácil recuperação e dê maior estabilidade à enzima, quando comparado com a forma livre. Pensando nisso, este trabalho teve como objetivo testar a eficiência de nanopartículas magnéticas de cobalto, com e sem celite, como suporte para a imobilização de lipases por meio de planejamentos fatoriais e utilizar o biocatalisador obtido na reação de hidroesterificação para produção de biodiesel. Neste trabalho, a lipase utilizada foi produzida pelo fungo Botryosphaeria ribis EC-01, por fermentação submersa, em meios contendo torta de soja e glicerol comosubstrato em condição otimizada previamente. As enzimas produzidas foram imobilizadas nos suportes por adsorção. Os suportes com nanopartículas magnéticas de cobalto foram produzidos de forma eficiente, comprovados pela notável capacidade magnética. Altas atividades de lipase foram obtidas em ambos os suportes e a máxima (1527 U/gNPS+CE) prevista pelo modelo pode ser alcançada utilizando a temperatura de 34 ºC e tempo de 27 minutos. As análises morfológicas do material sugerem que as enzimas imobilizadas se organizam em aglomerados, interagindo principalmente com as nanopartículas. As análises de infravermelho demostraram as bandas características do material celite e da enzima, evidenciando que a enzima foi imobilizada. O biocatalisador produzido a partir de nanopartículas de cobalto sem celite proporcionou a melhor conversão em ésteres (20%), evidenciada também pelo ensaio de índice de acidez. Os resultados obtidos neste trabalho provaram que as nanopartículas magnéticas de cobalto com e sem celite são suportes eficazes para a imobilização de lipases, constituindo um biocatalisador de fácil recuperação e capazes de hidroesterificar matérias graxas para produção de ésteres de ácidos graxos. Estudos futuros serão empregados para aumentar a taxa de coversão |
| Abstract: | Biological catalysts, such as lipases, have emerged as an alternative to chemical catalysts due to the current concern for environmental protection. Lipases have gained prominence in catalytic studies because they are versatile and act in various reactions such as hydrolysis and synthesis. Its ability to convert vegetable oil to methyl esters or another short-chain alcohol ester in a single transesterification reaction, combined with the need for biofuel production, has drawn attention to its use in biodiesel production. However, its application is disadvantaged by the high costs. Some alternatives for cost reduction are the use of agroindustrial residues for the production of this enzyme, besides immobilizing it in a low cost support that allows easy recovery and gives greater stability to the enzyme when compared to the free form. With this in mind, this work aimed to test the efficiency of cobalt magnetic nanoparticles, with and without celite, as support for lipase immobilization through factorial design and to use the biocatalyst obtained in the hydroesterification reaction for biodiesel production. In this work, the lipase used was produced by the Botryosphaeria ribis EC-01 fungus by submerged fermentation in media containing soybean cake and glycerol as substrate in previously optimized condition. The enzymes produced were immobilized on the supports by adsorption. Supports with cobalt magnetic nanoparticles were produced efficiently, proven by their remarkable magnetic capacity. High lipase activities were obtained on both supports and the maximum (1527 U / gNPS + EC) predicted by the model can be achieved using a temperature of 34 ºC and a time of 27 minutes. The morphological analyzes of the material suggest that the immobilized enzymes are organized in clusters, interacting mainly with the nanoparticles. Infrared analyzes showed the characteristic bands of celite material and enzyme, showing that the enzyme was immobilized. The biocatalyst made from celite-free cobalt nanoparticles provided the best conversion to esters (20%), also evidenced by the acidity index test. The results obtained in this work proved that the cobalt magnetic nanoparticles with and without celite are effective supports for the immobilization of lipases, constituting a biocatalyst that is easy to recover and capable of hydroesterifying fatty materials for the production of fatty acid esters. Future studies will be employed to increase the cover rate |
| URI: | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/27927 |
| Aparece nas coleções: | AP - Licenciatura em Química |
Arquivos associados a este item:
| Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
|---|---|---|---|---|
| nanoparticulas_magneticas_cobalto_lipases.pdf | 1,19 MB | Adobe PDF |  Visualizar/Abrir |
Os itens no repositório estão protegidos por copyright, com todos os direitos reservados, salvo quando é indicado o contrário.